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目录一览：
- 1、哪位医生帮我看一下我的血 细胞分析报告单？谢谢
- 2、真核细胞蛋白质合成的流程是怎样的？
- 3、真核细胞分泌蛋白的合成机制是怎样的？
- 4、细胞一秒分裂3个，再过一秒这三个细胞由同时分裂成三个，分裂成212个细胞需要多久？
- 5、高一学细胞器中的个组织的功能
哪位医生帮我看一下我的血 细胞分析报告单？谢谢
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真核细胞蛋白质合成的流程是怎样的？
真核生物的蛋白质合成
真核细胞的蛋白质翻译需要大量的蛋白因子，翻译后加工和定向输送比原核复杂得多。
1、翻译起始
真核的翻译起始比原核更复杂，因为：
①真核mRNA的二级结构更为多样和复杂。真核mRNA是经过多重加工的，它被转录后首先要经过各种加工才能从细胞核进入细胞质中，并形成各种各样的二级结构。一些mRNA与几种类型的蛋白质结合在一起形成一种复杂的颗粒状，有时称核糖核蛋白粒（ribonucleoprotein
particle）,在翻译之前，它的二级结构必须改变，其中的蛋白质必须被去掉。
②核糖体需要扫描mRNA以寻找翻译起始位点。真核mRNA没有SD序列来帮助识别翻译起点，因此核糖体结合到mRNA的5’端的帽子结构并向3’端移动寻找翻译起点。这种扫描过程很复杂，知之甚少。
真核翻译起始用到的起始因子（eIF）至少有9种
，多数的功能仍需进步研究。eIF3的功能类似IF3，防止核糖体大小亚基过早结合，eIF2-GTP类似与IF2-GTP，促进起始aa-tRNA、mRNA与小亚基的结合，eIF4能识别并结合在mRNA的帽子结构上。
起始复合物的形成过程：
（1）40S小亚基-(eIF-3)结合到(eIF-2-GTP)-Met-tRNAi
Met复合物上形成40S前起始复合物（40S
preinitiation
complex）。
这里，eIF-2-GTP介导了起始tRNA与40S小亚基的结合，然后eIF-2-GDP通过eIF-2B（鸟苷酸释放蛋白）再生。此时，由于eIF-3和40S小亚基相结合，eIF-6和60S大亚基相结合，所以小亚基暂时还不能与大亚基相结合。
（2）
40S前起始复合物结合到mRNA5’端形成40S起始复合物。消耗1个ATP。
该过程需要ATP，另外还需要一些起始因子（eIF-4A、eIF-4B、eIF-4F、eIF-1）。
eIF-4F能识别并结合在mRNA5’端的帽子结构上，eIF-4A（一种ATPase）和eIF-4B（一种helicase）改变mRNA的二级结构。
（3）40S起始复合物向3’端移动扫描mRNA寻找适当的起始密码子（通常是5’端附近的AUG），直到Met-tRNAiMet与之配对。除酵母外的高等真核生物：GCCGCCpurCCAUGG
（4）
60S大亚基与40S复合物结合形成80S起始复合物，eIF2-GDP、eIF3离开
此时，60S大亚基上的eIF-6已经被释放。在形成复合物过程中，在eIF-5参与下，eIF-2-GTP水解成eIF-2-GDP。eIF-2，eIF-3，eIF-4A，eIF-4B，eIF-4F，eIF-1从起始复合物上释放。
2、延伸
（1）入位
真核生物入位需要延伸因子为EF-1，它是多亚基蛋白，同时具有EF-Tu、EF-Ts的功能。50kD的延伸因子eEF-1α-GTP与aa-tRNA结合，引导aa-tRNA进入A位点后，eEF-1α-GTP水解，随后eEF-1α-GDP离开核糖体，在eEF-1β、eEF-1γ的帮助下，eEF-1α-GDP再生为eEF-1α-GTP。
在真菌（如酵母）中，需要另一个延伸因子eEF-3与eEF-1α共同引导aa-tRNA的入位。
（2）肽键形成（转肽）
核糖体大亚基的肽酰转移酶活性催化A位点α-氨基亲核攻击P位点的aa的羧基，在A位点形成一个新的肽键。P位点上卸载的tRNA从核糖体上离开
（3）核糖体移位
移位需要一个100kD的延伸因子eEF-2-GTP。eEF-2-GTP结合在核糖体未知的位置上，GTP水解成释放的能量使核糖体沿mRNA移动一个密码子的位置，然后eEF-2-GDP离开核糖体。
3、终止
真核细胞中有两个释放因子eRF-1和eRF-3（GTP结合蛋白）介导终止。当GTP结合到eRF-3后它的GTPase活性就被激活，eRF-1和eRF-3-GTP形成一个复合物，当UAG，UGA，UAA进入A位点时，该复合物就结合到A位点上，接着GTP水解促使释放因子离开核糖体，mRNA被释放，核糖体解体成大小亚基，新生肽在肽酰转移酶催化下被释放。
真核细胞分泌蛋白的合成机制是怎样的？
在进行合成多肽链之前,必须先经过活化,然后再与其特异的tRNA结合,带到mRNA相应的位置上,这个过程靠tRNA合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸与特异的tRNA相结合,生成各种氨基酰tRNA.每种氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相对应的tRNA结合,在氨基酰tRNA合成酶催化下,利用ATP供能,在氨基酸羧基上进行活化,形成氨基酰-AMP,再与氨基酰tRNA合成酶结合形成三联复合物,此复合物再与特异的tRNA作用,将氨基酰转移到tRNA的氨基酸臂(即3'-末端CCA-OH)上。原核细胞中起始氨基酸活化后，还要甲酰化，形成甲酰蛋氨酸tRNA，由N10甲酰四氢叶酸提供甲酰基。而真核细胞没有此过程。前面讲过运载同一种氨基酸的一组不同tRNA称为同功tRNA。一组同功tRNA由同一种氨酰基tRNA合成酶催化。氨基酰tRNA合成酶对tRNA和氨基酸两者具有专一性，它对氨基酸的识别特异性很高，而对tRNA识别的特异性较低。氨基酰tRNA合成酶是如何选择正确的氨基酸和tRNA呢？按照一般原理，酶和底物的正确结合是由二者相嵌的几何形状所决定的，只有适合的氨基酸和适合的tRNA进入合成酶的相应位点，才能合成正确的氨酰基tRNA。现在已经知道合成酶与L形tRNA的内侧面结合，结合点包括接近臂，DHU臂和反密码子臂。氨基酰－tRNA合成酶与tRNA的相互作用，可见氨酸接受柄、乍看起来，反密码子似乎应该与氨基酸的正确负载有关，对于某些tRNA也确实如此，然而对于大多数tRNA来说，情况并非如此，人们早就知道，当某些tRNA上的反密码子突变后，但它们所携带的氨工酸却没有改变。1988年，候稚明和Schimmel的实验证明丙氨酸tRNA酸分子的氨基酸臂上G3：U70这两个碱基发生突变时则影响到丙氨酰tRNA合成酶的正确识别，说明G3：U70是丙氨酸tRNA分子决定其本质的主要因素。tRNA分子上决定其携带氨基酸的区域叫做副密码子。一种氨基酰tRNA合成酶可以识别以一组同功tRNA，这说明它们具有共同特征。例如三种丙氨酸tRNA（tRNAAlm/CUA,tRNAAim/GGC,tRNAAin/UGC都具有G3：U70副密码子。）但没有充分的证据说明其它氨基酰tRNA合成酶也识别同功tRNA组中相同的副密码子。另外副密码子也没有固定的位置，也可能并不止一个碱基对。
核蛋白体大小亚基，mRNA起始tRNA和起始因子共同参与肽链合成的起始。1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：1）核糖体30S小亚基附着于mRNA起始信号部位：原核生物中每一个mRNA都具有其核糖体结合位点，它是位于AUG上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做SD序列。这段序列正好与30S小亚基中的16S rRNA3’端一部分序列互补，因此SD序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mRNA上AUG的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（IF-3）介导，另外IF-1促进IF-3与小亚基的结合，故先形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。（2）30S前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起 始tRNA与mRNA分子中的AUG相结合，即密码子与反密码子配对，同时IF3从三元复合物中脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-3S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物，此步需要GTP和Mg2+参与。（3）70S起始复合物的形成：50S亚基上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物。此时fMet-tRNAfmet占据着50S亚基的肽酰位。而A位则空着有待于对应mRNA中第二个密码的相应氨基酰tRNA进入，从而进入延长阶段，以上过程见图3和图4。2、真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。（1）需要特异的起始tRNA即，-tRNAfmet，并且不需要N端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote Initiation factor,eIF）（2）起始复合物形成在mRNA5’端AUG上游的帽子结构，（除某些病毒mRNA外）（3）ATP水解为ADP供给mRNA结合所需要的能量。真核细胞起始复合物的形成过程是：翻译起始也是由eIF-3结合在40S小亚基上而促进80S核糖体解离出60S大亚基开始，同时eIF-2在辅eIF-2作用下，与Met-tRNAfmet及GTP结合，再通过eIF-3及eIF-4C的作用，先结合到40S小亚基，然后再与mRNA结合。mRNA结合到40S小亚基时，除了eIF-3参加外，还需要eIF-1、eIF-4A及eIF-4B并由ATP小解为ADP及Pi来供能，通过帽结合因子与mRNA的帽结合而转移到小亚基上。但是在mRNA5’端并未发现能与小亚基18SRNA配对的S-D序列。目前认为通过帽结合后，mRNA在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mRNA上的起始密码AUG在Met-tRNAfmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。
多肽链的延长在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。（1）为密码子所特定的氨基酸tRNA结合到核蛋白体的A位，称为进位。氨基酰tRNA在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的E（Unstable temperature,EF）EF-Tu,热稳定的EF(stable temperature EF,EF-Ts)以及依赖GTP的转位因子。EF-Tu首先与GTP结合，然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入A位。此时GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP与结合在A位上的氨基酰tRNA分离。
1．一级结构的加工修饰： ⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽链合成的起始氨基酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。其过程是：① 去甲酰化；② 去蛋氨酰基。 ⑵氨基酸的修饰：由专一性的酶催化进行修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。 ⑶二硫键的形成：由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。 ⑷肽段的切除：由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。 2．高级结构的形成： ⑴构象的形成：在分子内伴侣、辅助酶及分子伴侣的协助下，形成特定的空间构象。 ⑵亚基的聚合。 ⑶辅基的连接。 3．靶向输送：蛋白质合成后，定向地被输送到其执行功能的场所称为靶向输送。大多数情况下，被输送的蛋白质分子需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋白质分子的氨基端，一般都带有一段疏水的肽段，称为信号肽。分泌型蛋白质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别粒子（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP与膜上的对接蛋白（DP）识别并结合后，将所携带的蛋白质送出细胞。 信号肽假说：信号肽位于新合成的分泌蛋白N端。对分泌蛋白的靶向运输起决定作用。①细胞内的信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽，使肽链合成暂时停止，SRP引导核蛋白体结合粗面内质网膜；②SRP识别、结合内质网膜上的对接蛋白,水解GTP使SRP分离，多肽链继续延长；③信号肽引导延长多肽进入内质网腔后，经信号肽酶切除。分泌蛋白在高尔基体包装成分泌颗粒出胞。
详见大学生物或百度百科
细胞一秒分裂3个，再过一秒这三个细胞由同时分裂成三个，分裂成212个细胞需要多久？
你想: 一次 1----3*1=3 3的1次方
二次 3----3*3=9 3的2次方
三次 9----3*9=27 3的3次方
四次 27---3*27=81 3的4次方
五次 81----81*3=243 3的5次方
212大于81小于243 ,所以用时接近5秒
够清楚吧?
高一学细胞器中的个组织的功能
线粒体：细胞呼吸，提供能量。
叶绿体：植物体光合作用的场所。
核糖体：合成蛋白质（主要），原核细胞中唯一的细胞器（可用于制抗生素）
内质网：①滑面内质网：加工脂质，②粗面内质网：加工，合成蛋白质。
高尔基体：加工蛋白质，分泌，细胞壁的合成。
液泡：调节植物细胞内的环境，使植物细胞坚挺。
溶酶体：分解衰老，损伤细胞。
中心体：细胞的有丝分裂。
【总结】关于“tu212细胞？th22细胞”的解读完毕，干细胞治疗，免疫细胞存储找细胞健康网，th22细胞更多细胞资讯 https://yszxyy.com/
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